Zülal molekulları və ya protein strukturu struktur təşkili səviyyəsi

zülal molekulunun quruluşunu 200 il ərzində tədqiq olunur. O, bir çox zülal tanınır. Bəziləri sintez edilmişdir (məsələn, insulin, RNase). amin turşuları olan protein molekulların əsas struktur və funksional vahid. Bundan əlavə carboxyl və amin qrupları və zülal onların xassələri müəyyən digər funksional qruplar ehtiva edir. Belə qruplar lateral budaqlarına protein molekulunun yerləşdirilmiş daxildir: aspartic turşusu və ya glutamic turşusu, lizin və ya hidroksilizin, arginine guanidine qrupunun amin qrupu karboksi qrup, histidine of imidazol qrupu Serine və threonine of hidroksil qrupu tyrosine bir fenol qrup, sistein sulfhydryl qrup, sistin of disulfide qrup, metionin thioether qrup, phenylalanine benzelnoe core, digər amin turşuları alifatik zəncirlər.

zülal molekulları struktur təşkilatın dörd səviyyəsi var.

protein əsas strukturu. zülal molekulunun amin turşuları beləliklə əsas strukturu formalaşdırılması, peptid istiqrazlar ilə birlikdə iştirak edir. Bu amin turşuları, onların sayı keyfiyyətli tərkibi və birləşmələr arasında ardıcıllığı asılıdır. zülal əsas strukturu ən çox Sanger tərəfindən müəyyən. test protein bununla formalaşdırılması, bir həll ditroftorbenzola (DNP) ilə müalicə olunur dinitrophenyl-zülal (protein-DNP). Sonradan DNP-hydrolyzed protein qalıq zülal molekulu və DNP-amin turşusu formalaşır. DNP-amin turşusu bu qarışıq və ölçülə hidroliz bərpa olunur. hidroliz məhsulları turşusu və dinitrobenzola amin olunur. zülal molekulunun qalan kimi uzun bütün molekul amin turşuları daxil qırmaq deyil kimi DNP yeni hissələri ilə reaksiya. amin turşuları kəmiyyət öyrənilməsi əsasında fərdi circuit protein əsas strukturu təşkil edir. zülallar insulin, myoglobin, hemoglobin, glucagon və bir çox başqaları) məlum əsas strukturu.

Edman protein üsulu ilə fenil isothiocyanate ilə müalicə olunur. Bəzən proteolytic fermentlər istifadə - və s. Trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase,

protein orta strukturu. Amerikalı elm adamları, X-ray təhlili istifadə edərək, protein polipeptid zəncirlər tez-tez alfa-Helices və bəzən beta tikili formasında mövcud ki, tapılmadı.

Alpha-sarmal ilə müqayisədə bir spiral pilləkən, amin turşusu qalıqları dərəcə funksiyasını yerinə yetirir. molekulların fibrillar zülallar (ipək fibroin) polipeptid zənciri demək olar ki, tamamilə (beta-strukturu) uzanırdı və hidrogen istiqrazlar ilə sabitləşib sahələrdə şəklində təşkil etmişdir.

Alpha-helix var sintetik polypeptides (dederon, neylon), özbaşına təşkil edilə bilər bir molekulyar çəkisi Bəli. 10 20 min. molekul zülal (insulin, hemoglobin, RNase) peptid zəncirində alpha vintli konfiqurasiya pozur, və başqa tipli vintli strukturu formalaşır müəyyən hissələrinin edir.

protein üçüncü strukturu. zülal molekulunun polipeptid zəncirinin Spiral hissələri ali (üç ölçülü) struktur, forma və zülal molekulunun həcmi şəklində müəyyən müxtəlif münasibətlər var. Bu avtomatik və üçüncü strukturu görə həlledici molekulları amin turşusu qalıqları ilə qarşılıqlı baş verir ki, güman edilir. Belə ki, hidrofob protein molekulunun daxil "tərtib" radikallar, onların quru zona formalaşdırılması və hydrophilic qrupları fəal əlverişli təsdiqləyici molekul meydana gəlməsinə gətirib çıxarır həlledici istiqamətində yönümlü olunur. Bu proses Intramolecular istiqrazlar formalaşması ilə müşayiət olunur. RNase, hemoglobin, toyuq yumurtası Lizozim üçün transcribed protein molekulunun ali strukturu.

protein dördüncü quruluşu. protein molekulunun strukturunun Bu tip bir molekul inteqrasiya bir neçə bölmələrinin dərnək nəticəsində baş verir. Hər subunit bir ibtidai, orta və ali quruluşa malikdir.